Презентация состав и строение белков 9 класс по биологии скачать

Презентация на тему "Белки: состав и строение"

Краткое содержание. Классификация белков; Состав белков; Структура молекулы белка. Для проведения урока учителем. Содержание. Белки: состав и строение.

Белки. Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36 тыс., гемоглобина — 152 тыс., миозина (одного из белков мышц) — 500 . Дтыс.ля сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78. Белки - (протеины, полипептиды) - высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки - гетерополимеры, мономерами которых являются ?-аминокислоты. В состав белков входят: С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Классификация белков.

Состав белков. Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — полярные соединения, содержащие аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH), обеспечивающую свойства кислоты . В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26. Причем 6 из 26 аминокислот являются нестандартными. Они образуются в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков считают лишь 20 аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными – белки, содержащие весь набор аминокислот (20 разных аминокислот); неполноценными – белки, в составе которых какие-то аминокислоты отсутствуют.

Заменимые - синтезируются в организме Незаменимые - в организме не синтезируются. Аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя полипептидную цепь. Пептидная связь – ковалентная связь, образующаяся между азотом аминогруппы одной аминокислоты и углеродом карбоксильной группы другой аминокислоты. Структура молекулы белка. Первичная структура – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков.

Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных комбинаций. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислот. Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии. Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка. Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структурыбелковой молекулы. Вторичная структура. Основным вариантом вторичной структуры является ?-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали. Третичная структура – глобула, возникающая в результате возникновения химических связей: водородных, ионных, дисульфидныхи установления гидрофильно-гидрофобных взаимодействий.

Структура белковой молекулы. Четвертичная структура. Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Глобулы удерживаются вместе благодаря ионным, гидрофильно-гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя \субъединицами (146 аминокислотных остатков).

С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.